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Enzymatik (Schlüssel-Schloss-Prinzip) - Arbeitsblatt für Biologie (Klasse 12)
Enzymatik (Schlüssel-Schloss-Prinzip)
Aufgabe 1: (1 Punkte)
Welche der folgenden Aussagen zum Schlüssel-Schloss-Prinzip der Enzyme treffen zu?
Aufgabe 2: (1 Punkte)
Was bewirkt die Bindung eines Substrats an ein Enzym gemäß dem Induced-Fit-Modell?
Aufgabe 3: (1 Punkte)
Welche Faktoren können die Bindung zwischen Enzym und Substrat beeinflussen?
Aufgabe 4: (1 Punkte)
Welche Aussagen beschreiben die Funktion eines Enzyms korrekt?
Aufgabe 5: (1 Punkte)
Ein kompetitiver Inhibitor zeichnet sich durch welche Merkmale aus?
Aufgabe 6: (1 Punkte)
Was passiert bei der Denaturierung eines Enzyms?
Aufgabe 7: (1 Punkte)
Welche Aussagen zur Michaelis-Menten-Konstante ($K_M$) sind richtig?
Aufgabe 8: (1 Punkte)
Welche Aussagen zur allosterischen Hemmung sind korrekt?
Aufgabe 9: (1 Punkte)
Betrachte die RGT-Regel im Kontext der Enzymatik. Welche Schlussfolgerungen sind korrekt?
Aufgabe 10: (1 Punkte)
Welche Aussagen zur Wirkung von Cofaktoren und Coenzymen treffen zu?
Musterlösung
Aufgabe 1: (1 Punkte)
Das aktive Zentrum des Enzyms ist komplementär zum Substrat geformt.
Enzyme verändern ihre eigene Struktur bei der Bindung des Substrats dauerhaft.
Das Substrat bindet an das aktive Zentrum und bildet einen Enzym-Substrat-Komplex.
Enzyme erhöhen die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion.
Aufgabe 2: (1 Punkte)
Das Enzym ändert leicht seine Konformation, um das Substrat optimal zu umschließen.
Das Enzym wird durch die Bindung irreversibel inaktiviert.
Die Bindung führt zur Spannung der chemischen Bindungen im Substrat.
Das Enzym verliert seine spezifische Wirkung auf andere Substrate.
Aufgabe 3: (1 Punkte)
Der pH-Wert des Milieus.
Die Temperatur.
Die Anwesenheit von kompetitiven Inhibitoren.
Die Lichtintensität im Raum.
Aufgabe 4: (1 Punkte)
Enzyme senken die Aktivierungsenergie.
Enzyme verbrauchen sich bei der Reaktion nicht.
Enzyme verschieben das chemische Gleichgewicht der Reaktion.
Enzyme sind meist Proteine.
Aufgabe 5: (1 Punkte)
Er ähnelt in seiner Struktur dem Substrat.
Er bindet an das aktive Zentrum des Enzyms.
Er bindet an eine vom aktiven Zentrum entfernte Stelle (allosterisches Zentrum).
Seine Wirkung kann durch hohe Substratkonzentrationen aufgehoben werden.
Aufgabe 6: (1 Punkte)
Die Tertiärstruktur des Enzyms wird zerstört.
Das aktive Zentrum verliert seine spezifische Form.
Die Bindungsfähigkeit für das Substrat geht verloren.
Das Enzym arbeitet nun schneller aufgrund der höheren Beweglichkeit.
Aufgabe 7: (1 Punkte)
Ein niedriger $K_M$-Wert deutet auf eine hohe Affinität des Enzyms zum Substrat hin.
Der $KM$-Wert entspricht der Substratkonzentration bei der halben Maximalgeschwindigkeit ($V{max}/2$).
Der $K_M$-Wert ist bei kompetitiver Hemmung immer identisch zur ungestörten Reaktion.
Der $K_M$-Wert ist ein Maß für die Stabilität des Enzyms bei Hitze.
Aufgabe 8: (1 Punkte)
Der Inhibitor bindet an eine Stelle außerhalb des aktiven Zentrums.
Die Bindung des Inhibitors verändert die Form des aktiven Zentrums.
Allosterische Hemmung ist durch Erhöhung der Substratkonzentration aufhebbar.
Allosterische Enzyme zeigen oft eine sigmoide Reaktionskinetik.
Aufgabe 9: (1 Punkte)
Eine Temperaturerhöhung um 10 °C verdoppelt bis verdreifacht die Reaktionsgeschwindigkeit.
Die RGT-Regel gilt unbegrenzt für alle Temperaturbereiche.
Oberhalb des Temperaturoptimums sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit drastisch.
Die RGT-Regel ist nur bei anorganischen Katalysatoren anwendbar.
Aufgabe 10: (1 Punkte)
Cofaktoren sind oft Metall-Ionen, die für die Enzymaktivität notwendig sind.
Coenzyme werden bei der Reaktion chemisch verändert und müssen regeneriert werden.
Ein Apoenzym ist ohne seinen Cofaktor voll funktionsfähig.
Holoenzym bezeichnet die Kombination aus Apoenzym und Cofaktor.
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